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Científicos descubren la clave molecular del tacto en la piel: todo apunta a una proteína descubierta por un Nobel de Medicina

  • 12 mar
  • 1 Min. de lectura

El tacto parece simple, pero su origen molecular sigue planteando preguntas fundamentales. Un nuevo estudio revela detalles inesperados sobre cómo las células perciben las fuerzas físicas en la piel.

Físico, escritor y divulgador científico

El sentido del tacto parece tan inmediato que rara vez se piensa en lo complejo que es. Un roce ligero sobre la piel, el movimiento de un cabello o la vibración de un objeto que se sostiene entre los dedos se convierten en información que el cerebro interpreta casi de forma instantánea. Detrás de esa experiencia cotidiana se encuentra una maquinaria molecular altamente especializada capaz de transformar fuerzas físicas en señales eléctricas que viajan por los nervios.

Un nuevo estudio publicado en la revista Nature se centra precisamente en ese proceso fundamental. El trabajo explora con gran detalle cómo ciertas proteínas de las células nerviosas responden a fuerzas mecánicas y cómo su comportamiento cambia dependiendo del tipo de estímulo físico. Para hacerlo, los investigadores emplearon técnicas de microscopía de resolución nanométrica y experimentos fisiológicos que permiten observar directamente cómo se comportan estas moléculas dentro de células vivas.

El sensor molecular que permite sentir el mundo

El tacto depende de un proceso llamado mecanotransducción, mediante el cual las células convierten una fuerza física en una señal eléctrica. En el sistema nervioso sensorial, esta tarea recae en proteínas que actúan como canales iónicos activados por fuerza. Cuando se abren, permiten que partículas cargadas entren en la célula y desencadenen impulsos nerviosos.

Entre estas proteínas destacan PIEZO1 y PIEZO2, dos canales iónicos que responden a estímulos mecánicos. Aunque comparten una estructura general muy parecida, sus funciones en el organismo son diferentes. El primero se encuentra sobre todo en células no neuronales, mientras que el segundo predomina en neuronas sensoriales relacionadas con el tacto. Como describe el artículo científico, “PIEZO1 se expresa predominantemente en células no neuronales…, mientras que PIEZO2 se expresa principalmente en neuronas somatosensoriales”

Esta diferencia de distribución sugiere que cada canal está especializado para detectar distintos tipos de fuerzas. De hecho, los experimentos previos ya indicaban que PIEZO2 responde con especial sensibilidad a pequeñas presiones localizadas, como las que se producen cuando algo toca la piel. En cambio, su pariente PIEZO1 parece reaccionar mejor a tensiones más generales que afectan a toda la membrana celular.

Sin embargo, durante años persistió una pregunta clave: si ambas proteínas son estructuralmente muy parecidas, por qué reaccionan a estímulos físicos tan distintos. Resolver ese enigma era fundamental para entender cómo se origina la percepción del tacto a nivel molecular.

Imágenes de alta resolución que muestran la proximidad entre el canal sensorial y una proteína del citoesqueleto en receptores táctiles. Fuente: Nature
Imágenes de alta resolución que muestran la proximidad entre el canal sensorial y una proteína del citoesqueleto en receptores táctiles. Fuente: Nature

Mirar proteínas en acción, nanómetro a nanómetro

Para investigar esa diferencia, los autores del estudio utilizaron una combinación de técnicas de imagen extremadamente precisas. Entre ellas destaca MINFLUX, una forma avanzada de microscopía capaz de localizar moléculas individuales con precisión de pocos nanómetros, es decir, una escala miles de veces más pequeña que el grosor de un cabello.

Esta tecnología permite observar cómo cambian de forma proteínas individuales dentro de la membrana celular, algo que resulta difícil con métodos tradicionales. En el estudio se combinó con un sistema de marcaje fluorescente basado en ADN que incrementa la precisión de la localización molecular.

Gracias a este enfoque, los investigadores pudieron medir directamente la posición y los movimientos de partes concretas del canal PIEZO dentro de células vivas. El objetivo era comparar cómo se comportan las dos variantes del canal cuando están sometidas a distintos tipos de fuerza mecánica.

Los resultados confirmaron que los canales no solo se activan de forma distinta, sino que también presentan propiedades mecánicas propias. Como explica el artículo científico, “las diferencias en la mecánica estructural intrínseca y el anclaje a actina a través de FLNB alteran fundamentalmente la forma en que PIEZO2 es activado por la fuerza mecánica”

Ese hallazgo apuntaba a que la explicación del tacto podía depender no solo de la  estructura de la proteína, sino también de cómo está físicamente integrada en la  célula.

La conexión interna que cambia cómo se detecta el tacto

El estudio revela un elemento crucial: la proteína PIEZO2 está físicamente conectada al esqueleto interno de la célula. Este entramado de fibras, conocido como citoesqueleto, está formado principalmente por filamentos de actina que ayudan a mantener la forma celular y a transmitir fuerzas mecánicas.

El vínculo se produce gracias a otra proteína llamada filamina B (FLNB). Esta molécula funciona como un puente que conecta proteínas de la membrana con el citoesqueleto interno. Los experimentos mostraron que PIEZO2 y FLNB se encuentran extremadamente cerca dentro de las terminaciones nerviosas sensoriales, lo que sugiere una interacción directa. 

Esta conexión tiene consecuencias importantes para la sensibilidad al tacto. Cuando una célula es presionada en un punto concreto —por ejemplo, por un leve contacto en la piel— la fuerza se transmite a través del citoesqueleto y llega directamente al canal PIEZO2. Ese enlace interno ayuda a que el canal se abra con mayor facilidad.

El efecto es tan específico que cambiar esa conexión altera completamente la forma en que la proteína detecta las fuerzas. En experimentos con neuronas sensoriales, al interrumpir el vínculo con filamina B se redujo la sensibilidad a presiones localizadas y el canal comenzó a responder a otro tipo de estímulos mecánicos.

En otras palabras, la misma proteína puede comportarse de forma distinta dependiendo de cómo esté físicamente conectada dentro de la célula. Esto explica por qué PIEZO2 se especializa en detectar pequeños contactos en la piel, mientras que otras proteínas reaccionan a fuerzas más globales.

PIEZO2 (cian), filamin-B (magenta) y la cadena pesada de neurofilamento del marcador neuronal (verde) en las terminaciones nerviosas con sensor táctil alrededor de un folículo piloso. Fuente: Scripps Research
PIEZO2 (cian), filamin-B (magenta) y la cadena pesada de neurofilamento del marcador neuronal (verde) en las terminaciones nerviosas con sensor táctil alrededor de un folículo piloso. Fuente: Scripps Research

Una nueva forma de entender cómo comienza el sentido del tacto

Los resultados del estudio ofrecen una perspectiva más amplia sobre el origen del tacto. Hasta ahora se pensaba principalmente en términos de propiedades intrínsecas de las proteínas sensoriales. Sin embargo, este trabajo muestra que el contexto celular también es determinante.

El propio artículo resume esta idea al señalar que estas observaciones “establecen un vínculo directo entre el estado estructural del canal y su función”. En otras palabras, la forma física que adopta la proteína dentro de la membrana influye directamente en su capacidad para detectar fuerzas.

Esto ayuda a explicar cómo distintos tipos de estímulos mecánicos —como presión, vibración o estiramiento— pueden ser detectados por el sistema nervioso incluso cuando utilizan proteínas relacionadas entre sí. Cada sensor no solo depende de su estructura molecular, sino también de las conexiones físicas que lo integran en la arquitectura celular.

Además, comprender estos mecanismos puede tener implicaciones médicas. Mutaciones en el canal PIEZO2 están asociadas a trastornos sensoriales que afectan la percepción del tacto y la posición del cuerpo, mientras que alteraciones en la filamina B se relacionan con diversas enfermedades del desarrollo. Estudiar cómo interactúan estas proteínas podría ayudar a interpretar mejor estos trastornos y orientar futuras investigaciones.

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